und Formeln von ähnlich hoher Konstitution sind auch für das Eiweiß,
welches das Weiße des Hühnereies bildet, berechnet worden. Aus allen
diesen Analysen ergibt sich, +daß das Molekül der Eiweißkörper wegen
der Menge der darin enthaltenen Atome außerordentlich groß sein
muß+[65].
Die physikalischen Eigenschaften der Eiweißkörper.
Die natürlich vorkommenden Eiweißkörper bilden in Wasser keine
eigentlichen, sondern +kolloidale Lösungen+. Seitdem ~Graham~ im Jahre
1861 zuerst kristalloide und kolloide Stoffe unterschieden hat, ist
diese Unterscheidung wenigstens bezüglich des Löslichkeitsverhaltens
der chemischen Stoffe immer schärfer charakterisiert worden. Während
die kristalloiden Stoffe, wie z. B. fast alle Salze, in Wasser
Lösungen bilden, indem sich ihre Moleküle gleichmäßig im Lösungsmittel
isoliert voneinander verteilen, bleiben in den Lösungen kolloider
Stoffe die Moleküle zu mehr oder weniger großen Komplexen miteinander
verbunden, so daß sie als feine Partikel im Lösungsmittel suspendiert
sind. Aus der kolloidalen Natur der Eiweißlösungen ergibt sich die
wichtige +Eigenschaft der Eiweißkörper wie andere kolloide Stoffe
durch semipermeable Membranen nicht zu diffundieren+. Bringt man in
ein weites Glasrohr, dessen Oeffnung mit einer Membran, am besten
von künstlichem Pergament, überzogen ist (Fig. 42), eine Lösung von
Kochsalz oder einem anderen löslichen Salz in Wasser und hängt man
das Glasrohr in ein Gefäß mit reinem Wasser, so findet man nach
kurzer Zeit, daß die Salzlösung in dem inneren Glasrohr bedeutend an
Konzentration abgenommen hat, während das Wasser im äußeren Gefäß
jetzt einen ebenso großen Prozentgehalt an Salz besitzt wie die
Lösung im inneren Glasrohr. Es ist also Salz aus dem Glasrohr durch
die Membran in das äußere Wasser diffundiert, bis der Prozentgehalt
an Salz in beiden Flüssigkeiten gleich war. Nimmt man aber statt des
Salzes eine Lösung von Hühnereiweiß, die man erhält, wenn man das Weiße
eines Hühnereies mit etwa 100 ccm Wasser tüchtig zusammenreibt und
durchfiltriert, so kann man die Lösung im Dialysator, wie man diesen
Apparat nennt, stunden- und tagelang stehen lassen, ohne daß eine Spur
von Eiweiß aus dem inneren Rohr in das äußere Wasser diffundiert. Aus
der kolloidalen Natur der Eiweißlösung erklärt sich diese Tatsache sehr
einfach: die Eiweißmoleküle sind zu größeren Partikeln untereinander
vereinigt, die zu groß sind, als daß sie durch die sehr feinen Poren
der Membran hindurchgehen könnten, während den isolierten Molekülen der
Salze kein Hindernis im Wege steht. Für die chemische Untersuchung der
Eiweißkörper ist übrigens diese Eigenschaft von praktischer Bedeutung,
denn man kann durch Dialyse die Eiweißkörper von allen Salzen, die etwa
mit ihnen zusammen in Lösung sind, immer leicht trennen.
Schließlich darf nicht übersehen werden, daß die Eiweißmoleküle durch
Einwirkung bestimmter Reagentien übergeführt werden können in Stoffe,
+welche durch Membranen diffundieren+, ohne dabei die chemischen
Eigenschaften der Eiweißkörper verloren zu haben. Diese Stoffe, in
die z. B. die Eiweißkörper unter dem Einfluß der Verdauungssäfte des
Magens und des Pankreas im Körper übergehen, werden als „+Albumosen+“
und „+Peptone+“ bezeichnet, und man weiß, daß sie durch Spaltung des
ursprünglichen Eiweißmoleküls unter Wasseraufnahme entstehen, daß sie
Hydrate der ursprünglichen Eiweißkörper vorstellen. Aus dieser Tatsache
ergibt sich eine wichtige Schlußfolgerung. Da das Eiweißmolekül
bei der Peptonisierung gespalten wird in Peptonmoleküle, die viel
kleiner und daher diffusibel sind, die aber in chemischer Beziehung
die Eigenschaften der Eiweißkörper haben, so folgt daraus, +daß das
ursprüngliche Eiweißmolekül kein einfaches Molekül ist, sondern ein
polymeres Molekül, d. h. ein Molekül, das aus einer kettenartigen
Verknüpfung vieler gleichartiger Moleküle besteht+. Bei dem Uebergang
in den Peptonzustand zerfällt das Eiweißmolekül unter Wasseraufnahme
in die einzelnen gleichartigen Atomgruppen, die zwar noch sämtlich die
chemischen Eigenschaften der Eiweißkörper haben, aber viel kleinere
Moleküle vorstellen.
[Illustration: Fig. 42. +Dialysator.+]
Hat die Unterscheidung ~Graham~s zwischen kristalloiden und kolloiden
Stoffen bezüglich der Verschiedenheiten ihrer Löslichkeit gerade
in neuerer Zeit zu sehr wichtigen Anschauungen und Erfahrungen
geführt, so ist sie doch bezüglich der Verschiedenheiten im
Kristallisationsvermögen nicht aufrecht zu erhalten gewesen. Die
kristalloiden Stoffe sollten aus ihren Lösungen auskristallisieren
können, die kolloiden Stoffe dagegen nicht. In Wirklichkeit kennen wir
heute eine Menge +Eiweißkörper, die echte Kristalle bilden können+,
wie die bereits genannten Eiweißkörper in den Kürbiskernen, die als
Aleuronkörner in Pflanzensamen weit verbreitet vorkommen, und wie
ferner das Hämoglobin der roten Blutkörperchen. Schüttelt man z. B.
geschlagenes Meerschweinchenblut längere Zeit mit etwas Aether, wodurch
das Hämoglobin aus der Substanz der roten Blutkörperchen ausgezogen und
in die Blutflüssigkeit übergeführt wird, und läßt man einen Tropfen
dieser Flüssigkeit auf einer Glasplatte langsam verdunsten, oder noch
besser, vermischt man etwas Meerschweinchenblut mit Kanadabalsam, der
in Aether gelöst ist, auf einem Objektträger und bedeckt das Ganze
sogleich mit einem Deckgläschen, so scheiden sich allmählich sehr
zierliche tetraederförmige Kristalle aus (Fig. 43 +II+), die reines
Hämoglobin vorstellen. Ebenso ist es in neuerer Zeit gelungen, auch
eine ganze Reihe anderer Eiweißkörper zur Kristallisation zu bringen.
[Illustration: Fig. 43. +Hämoglobinkristalle.+ _I_ vom Menschen, _II_
vom Meerschweinchen, _III_ vom Eichhörnchen. Nach ~Kirkes~.]
Wenig aufgeklärt ist bisher eine weitere physikalische
Eigentümlichkeit, die fast allen Eiweißkörpern mit Ausnahme weniger
Stoffe dieser Gruppe, wie z. B. der Peptone, zukommt, das ist +die
Fähigkeit, zu gerinnen, zu koagulieren+. Die Gerinnung besteht in einem
Uebergang aus dem gelösten in einen festeren Zustand innerhalb des
Lösungsmittels. Ein Mittel, das fast alle Eiweißkörper zur Gerinnung
bringt, ist das Kochen. In einem frischen Hühnerei ist das Eiweiß in
einer dicken, klaren, fadenziehenden Lösung vorhanden. Im gekochten
Hühnerei dagegen ist es zu einer festen, weißen, undurchsichtigen Masse
geworden, es ist koaguliert. Aus dünnen Lösungen kann sich das Eiweiß
beim Kochen in Gestalt von feinen geronnenen Flocken ausscheiden.
Indessen auch andere Mittel bringen das Eiweiß in seinen Lösungen zur
Gerinnung und fällen es unter Trübung der Flüssigkeit durch Koagulation
aus, wie z. B. gewisse organische Säuren und Alkohol. Daß die
Koagulationsfähigkeit mit den kolloidalen Eigenschaften des Eiweiß in
irgendeinem Zusammenhang steht, dafür scheint die Tatsache zu sprechen,
daß auch anorganische Stoffe, wie Kieselsäure, in kolloidaler Lösung zu
einer Gallerte gerinnen können. Stellt man z. B. Kieselsäure dar, indem
man zu einer Lösung von kieselsaurem Natron Salzsäure hinzusetzt,
wobei neben Kochsalz freie Kieselsäure entsteht, so kann man durch
Dialyse die Kieselsäure von dem Kochsalz trennen, da sie als kolloider
Körper im Gegensatz zu der Kochsalzlösung nicht durch Membranen
diffundiert. Diese Kieselsäurelösung kann man aber durch Zuleiten
einiger Kohlensäureblasen sofort in eine geronnene gallertähnliche
Masse verwandeln.
Die chemische Zusammensetzung der Eiweißkörper.
Bis vor wenigen Jahren war unsere Kenntnis von der chemischen
Zusammensetzung der Eiweißkörper noch eine sehr lückenhafte, und
so fehlten uns auch noch die Anhaltspunkte, um bestimmte chemische
Reaktionen mit ihnen zu machen. Trotzdem hatte man schon rein empirisch
eine Reihe von Eiweißreaktionen ermittelt, die für die Eiweißkörper
charakteristisch sind und die in Zweifelsfällen die Anwesenheit
von Eiweiß ermitteln lassen. Diese üblichen Eiweißreaktionen, von
denen allerdings eine allein nicht immer ausreichen würde, um mit
vollkommener Sicherheit die Eiweißdiagnose zu gestatten, sind folgende:
1. Die +Xanthoproteinprobe+, die darin besteht, daß eine Eiweißlösung
durch Kochen mit Salpetersäure gelb gefärbt wird, eine Farbe, die bei
Zusatz von Ammoniak in Orange übergeht.
2. Die +Biuretprobe+: Macht man eine Eiweißlösung mit Kali- oder
Natronlauge alkalisch, so nimmt sie im Kalten bei Zusatz eines
Tropfens Kupfersulfatlösung eine klare, violette Farbe an.
3. Die ~Millon~+sche Probe+: Mit einer Lösung von Quecksilbernitrat
und etwas salpetriger Säure längere Zeit gekocht, wird das Eiweiß
rosenrot gefärbt.
4. Die ~Adamkiewicz~+sche Probe+: Eine starke Eiweißlösung mit
Eisessig versetzt, zeigt bei Zusatz von konzentrierter Schwefelsäure
an der Grenzfläche beider Flüssigkeiten einen roten bis violetten
Ring.
5. Die ~Molisch~+sche Probe+: Eine Eiweißlösung mit einer
alkoholischen Thymollösung versetzt, zeigt bei Zusatz von
konzentrierter Schwefelsäure eine Rotfärbung.
6. Die +Salzsäureprobe+: Kochen mit konzentrierter Salzsäure löst die
koagulierten Eiweißkörper unter Violettfärbung der klaren Flüssigkeit.
7. Die +Ferrocyankaliumprobe+: Eine Eiweißlösung, die mit Essigsäure
versetzt ist, zeigt bei Zusatz von etwas Ferrocyankaliumlösung eine
weiße Trübung.
8. Die +Schwefelbleiprobe+: Eine durch Kali- oder Natronlauge
alkalisch gemachte Eiweißlösung liefert beim Kochen mit Bleiacetat
einen schwarzen Niederschlag bezw. eine Braunfärbung von Schwefelblei.
9. Die +Jodprobe+: Als gutes mikroskopisches Erkennungsmittel der
Eiweißkörper dient Zusatz von Jodtinktur oder einer Lösung von Jod in
Jodkalium. Durch das Jod werden die Gerinnsel gelbbraun gefärbt.
Man hatte nun schon aus einigen dieser Proben gewisse Anhaltspunkte
gewonnen für die Anwesenheit bestimmter Atomgruppen im Eiweißmolekül.
So deutete z. B. die ~Millon~sche Probe darauf hin, daß ein
aromatischer Atomkomplex im Eiweißmolekül enthalten ist, denn die
~Millon~sche Reaktion geben alle Benzolderivate, bei denen ein
Wasserstoffatom durch eine Hydroxylgruppe vertreten ist. Ein tieferer
Einblick in den Bau des Eiweißmoleküls wurde aber erst gewonnen durch
die genauere Erforschung der Spaltungsprodukte des Eiweiß. Obwohl
manche dieser Spaltungsprodukte bereits seit längerer Zeit bekannt
sind, so haben doch erst die systematischen Untersuchungen von
~Kossel~, besonders aber von ~Emil Fischer~ und seinen Schülern den
gewaltigen Fortschritt in der Eiweißchemie hervorgerufen, den wir in
den letzten Jahren erlebt haben. Ja, den Arbeiten von ~Emil Fischer~
verdanken wir auch bereits die ersten wichtigen Schritte in der
künstlichen Synthese von Körpern der Eiweißgruppe.
Sowohl bei der Spaltung der Eiweißkörper mit Säuren oder Alkalien
in der Siedehitze als auch bei der Spaltung, wie sie unter dem
Einfluß der Verdauungsenzyme sich vollzieht, entstehen aus dem
Eiweißmolekül eine ganze Anzahl von Aminosäuren, d. h. von Säuren
der Fettsäurereihe, in denen ein Wasserstoffatom durch die
Aminogruppe NH₂ ersetzt ist. So erhält man z. B. als Produkte der
Eiweißspaltung: Glykokoll oder Glyzin, d. i. Aminoessigsäure, Alanin,
d. i. Aminopropionsäure, ferner Abkömmlinge des Alanins wie Serin,
d. i. Aminooxypropionsäure und besonders aromatische Abkömmlinge des
Alanins wie Phenylalanin, Tyrosin (Paraoxyphenylaminopropionsäure)
und Tryptophan (Indolaminopropionsäure), sodann Asparaginsäure, d. i.
Aminobernsteinsäure, Valin, d. i. Aminovaleriansäure, Leucin, d. i.
Aminocapronsäure, und schließlich basische Stoffe wie Lysin, d. i.
Diaminocapronsäure, Histidin, d. i. Imidazolalanin, Arginin, d. i.
Guanidinaminovaleriansäure und viele andere, zum Teil noch nicht
näher ermittelte Stoffe. Man muß daher das Eiweißmolekül auffassen
als ein sehr komplexes Molekül, dessen hauptsächlichste Atomgruppen
von verschiedenartigen Aminosäuren gebildet werden. Manche von diesen
Aminosäuren enthalten zugleich aromatische Gruppen und in gewissen
Eiweißkörpern finden sich auch Aminosäuren mit Kohlehydratgruppen
vereinigt. Durch die Mannigfaltigkeit der Aminosäuren, durch die vielen
Substitutionsmöglichkeiten, welche die Aminosäuren anderen Gruppen
bieten und durch die große Zahl der in einem Eiweißmolekül enthaltenen
Aminosäuren wird die ganze große Fülle der verschiedenartigen
Eiweißkörper, welche die Organismenwelt zusammensetzen und wird auch
zugleich die riesige Größe des Eiweißmoleküls verständlich. Hier ist
durch Variation der Zahl, der Art und der Substitution von Aminosäuren
im Molekül die Möglichkeit für eine ganz unabsehbare Mannigfaltigkeit
von Stoffen der Eiweißgruppe gegeben und es wird noch lange dauern, bis
wir auch nur die bekanntesten und verbreitetsten unter den Körpern der
großen Eiweißgruppe bis in ihre sämtlichen spezifischen Konstituenten
hinein analysiert haben werden. Das schließt nicht aus, daß ~Emil
Fischer~[66] schon jetzt mit großem Erfolg versucht hat, Stoffe, die
den natürlich vorkommenden Eiweißkörpern ähnlich sind, synthetisch
durch Aneinanderkoppelung von Aminosäuren aufzubauen. Auf diese Weise
gelangte ~Emil Fischer~ zu einer Gruppe von Stoffen, die er als
„+Peptide+“ bezeichnete.
Eine sehr häufige Verkoppelungsweise von zwei Molekülen in der
organischen Chemie besteht darin, daß das eine Molekül eine OH-Gruppe,
das andere ein H-Atom abspaltet, so daß die in jedem Molekül dadurch
frei werdende Valenz sich gegenseitig absättigen kann, während
als Nebenprodukt H₂O entsteht. Auf diese Weise können z. B. zwei
Glykokoll-Moleküle miteinander verkoppelt werden, so daß unter
Wasseraustritt ein Körper entsteht, der als Glyzylglyzin bezeichnet
worden ist:
H₂N·CH₂·COOH + H₂N·CH₂·COOH =
Glykokoll Glykokoll
(Amidoessigsäure) (Amidoessigsäure)
H₂N·CH₂·CO-HN·CH₂·COOH + H₂O
Glyzylglyzin Wasser
In diesem Falle sind zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure, der
Aminoessigsäure, miteinander zu einem Molekül verkoppelt. Es ist ein
„+Dipeptid+“ entstanden, das wir gewissermaßen als den ersten Schritt
auf dem Wege zur Eiweißsynthese betrachten können. Indessen können nun
auch verschiedenartige Aminosäuren nach demselben Prinzip zu Dipeptiden
vereinigt werden, z. B. Glykokoll (Aminoessigsäure) mit Alanin
(Aminopropionsäure) zu Glyzylalanin:
H₂N·CH₂·COOH + H₂N·CH·CH₃·COOH =
Glykokoll Alanin
H₂N·CH₂·CO-HN·CH·CH₃·COOH + H₂O
Glyzylalanin Wasser
Aber noch mehr. Es ist ~Emil Fischer~ nicht bloß gelungen, zwei,
sondern eine ganze Anzahl, neuerdings bis zu 14 Aminosäure-Moleküle
miteinander zu verkoppeln und so synthetisch verschiedenartige
„+Polypeptide+“ aufzubauen, von denen einzelne bereits eine
erstaunliche Aehnlichkeit mit Eiweißkörpern besitzen und eine Reihe der
charakteristischen Eiweißreaktionen liefern, wenn sie auch in ihrer
Gliederzahl und Zusammensetzung noch nicht den natürlich vorkommenden
Eiweißkörpern gleichen. Es ist aber nicht unwahrscheinlich, daß die
letzten Spaltungsprodukte der Eiweißkörper, die noch Eiweißnatur haben,
also die bei der Eiweißverdauung entstehenden Peptone, chemisch solche
einfacheren Polypeptide sind. Wie dem aber auch sei, nachdem ~Emil
Fischer~ einmal den Weg gezeigt hat, auf dem wir in die Erkenntnis der
Eiweißgruppe gelangen können, ist die Aufklärung dieser wichtigsten
Gruppe von Bausteinen der lebendigen Substanz nur eine Frage der Zeit.
Eine natürliche +Einteilung der Eiweißkörper+ würde als
Einteilungsprinzip die Art der Atomgruppen (Aminosäuren, Benzolringe,
Kohlehydratgruppen etc.) benutzen, die in den verschiedenen
Eiweißkörpern enthalten sind. Eine solche Einteilungsweise wäre die
allein wünschenswerte, aber wir sind augenblicklich noch nicht in
der Lage, sie durchzuführen, weil von den meisten Eiweißkörpern die
Zusammensetzung aus diesen oder jenen Gruppen noch nicht bekannt
ist. Infolgedessen müssen wir uns vorläufig noch mit äußerlichen
Einteilungsprinzipien begnügen und jede Einteilung der Eiweißkörper
bleibt daher bis zu einem gewissen Grade willkürlich. Die verschiedenen
Autoren haben deshalb auch im einzelnen sehr voneinander abweichende
Einteilungen gegeben. Augenblicklich ist die Verwirrung besonders groß
geworden, weil einerseits heute schon das natürliche Einteilungsprinzip
sich zu entwickeln beginnt und andererseits doch noch die alten
äußerlichen Einteilungsprinzipien unentbehrlich sind, so daß viele
Stoffe, die früher auf Grund äußerlicher Eigenschaften wie der
Fällbarkeit, Aussalzbarkeit, Diffusionsfähigkeit, Koagulierbarkeit etc.
in eine gemeinsame Gruppe gebracht worden waren und einen gemeinsamen
Namen erhalten hatten, jetzt weit voneinander getrennt werden müssen,
weil sie eine total verschiedene Zusammensetzung erkennen lassen.
Als die einfachste Gruppe der Eiweißkörper können gewissermaßen die
von ~Emil Fischer~ künstlich durch Aneinanderfügen von Aminosäuren
hergestellten _Peptide_ angesehen werden. Unter den Polypeptiden
befinden sich manche, die bereits die Biuretreaktion geben und andere
Eigenschaften mit den eigentlichen Eiweißkörpern gemeinschaftlich haben.
An die Polypeptide schließen sich die _hydrolytischen Spaltungsprodukte
der natürlich vorkommenden Eiweißkörper_, die Albumosen und Peptone an,
die sich einerseits durch Diffusibilität, schwere Fällbarkeit etc. von
den nativen Eiweißkörpern unterscheiden, die sich aber andererseits
durch eine Reihe von typischen Eiweißreaktionen, wie Biuretprobe,
~Millon~sche Reaktion etc. doch als echte Eiweißkörper zu erkennen
geben.
Die _nativen Eiweißkörper_, d. h. die natürlich vorkommenden einfachen
Körper der Eiweißgruppe werden sich in nächster Zeit bald auf Grund
ihrer Spaltungsprodukte in ein natürliches System einordnen lassen.
Bisher pflegte man zwei große Gruppen voneinander zu unterscheiden
nach dem Verhalten ihrer Löslichkeit in Wasser, die +Albumine+ und
+Globuline+. Die +Albumine+ sind in reinem Wasser ohne weiteres
löslich. Zu ihnen gehört z. B. das Laktalbumin, das in geringer Menge
in der Milch vorkommt, ferner das Serumalbumin, ein Albuminkörper,
der in der Blutflüssigkeit enthalten ist, das Muskelalbumin, der in
Wasser lösliche Eiweißkörper der Muskelzellen, das Pflanzenalbumin,
das im Zellsaft der Pflanzenzellen gelöst ist, und manche andere. Das
Eiereiweiß, das früher auch zu den nativen Eiweißkörpern gerechnet
wurde, ist eine kompliziertere Eiweißverbindung. Die +Globuline+ sind
nur in Wasser löslich, wenn dasselbe neutrale Salze, aber nicht bis
zur Sättigung, enthält. Sättigt man dagegen eine Globulinlösung mit
Salzen, so fällt das Globulin in Flocken aus, eine Behandlungsweise,
die als „Aussalzen“ bezeichnet wird, und ebenso fällt das Globulin
aus, wenn man die Lösung durch Diffusion im Dialysator von den Salzen
ganz befreit. Zu den Globulinen gehört z. B. das Serumglobulin, das
ebenfalls in der Blutflüssigkeit gelöst ist, ferner das Fibrinogen,
der dritte Eiweißkörper des Blutes, der beim Stehenlassen des Blutes
außerhalb der Blutgefäße schon von selbst zu Fibrinflocken und -fasern
gerinnt, dann das Myosin, der Globulinkörper der Muskeln, der ebenso
beim Stehenbleiben von selbst koaguliert, ein Vorgang, der z. B. im
absterbenden Muskel bei der Totenstarre eintritt, und schließlich das
Pflanzenglobulin, das dem Inhalt der Getreidekörner seine klebrige
Beschaffenheit verleiht und daher auch als „Kleber“ bezeichnet worden
ist.
Neben den einfachen Eiweißkörpern kennen wir aber auch
_Eiweißverbindungen_. Bei diesen Verbindungen der Eiweißkörper, die
man auch als „Proteide“ den einfachen Eiweißkörpern oder Proteinen
gegenübergestellt hat, verhält sich das Eiweißmolekül chemisch im
allgemeinen wie eine schwache Säure, und man kann es durch Zusatz
stärkerer Säuren vielfach aus seinen Verbindungen verdrängen, wobei
die stärkere Säure an seine Stelle tritt. Dann wird das Eiweiß frei.
Eine Gruppe der Eiweißverbindungen lernten wir bereits kennen, die
+Hämoglobine+, die im Blut eine so hervorragende Rolle spielen und
durch ihren Eisengehalt charakterisiert sind. Die verbreitetsten
Verbindungen aber, in denen die Eiweißkörper ausnahmslos in jeder Zelle
auftreten, sind die +Nukleoproteide+. Die Nukleoproteide stellen, wie
~Altmann~[67] gezeigt hat, Verbindungen von Eiweiß mit Nukleinsäure
vor, einer Säure, die selbst eine Verbindung ist von Phosphorsäure mit
eigentümlichen basischen Körpern, den sogenannten Nukleinbasen: Guanin,
Adenin, Xanthin und Hypoxanthin. Die Nukleoproteide sind in jeder
Zelle in Form von Nukleinen in großer Menge im Zellkern enthalten.
Den Nukleoproteiden durch ihren Phosphorgehalt ähnlich ist die Gruppe
der +Pseudonukleine+ (Paranukleine) und +Pseudonukleoproteide+
(Paranukleoproteide), die aber scharf von den echten Nukleoproteiden
unterschieden ist dadurch, daß sie keine Nukleinsäuren enthält. Ein
solches an Kalk gebundenes Pseudonukleoproteid ist das Kasein, ein
Körper, der den physiologischen Chemikern lange Zeit Schwierigkeiten
gemacht hat. Das Kasein ist das an Kalk gebundene Pseudonukleoproteid
der Milch, das zum Käse verarbeitet wird und die Eigentümlichkeit
hat, beim Kochen der Milch nicht zu gerinnen, während es, wenn man
es etwa durch Essigsäure von dem Kalk trennt, sofort ausfällt. Auch
die im Eidotter enthaltenen Vitelline gehören, wie es scheint, zu
den Pseudonukleoproteiden. Eine vierte Gruppe von Eiweißverbindungen
sind die +Glykoproteide+, in denen das Eiweiß mit einem Kohlehydrat
verbunden ist und unter denen vor allem das in den Zellen der
Schleimdrüsen enthaltene Mucin, der Schleim, ferner die Amyloidsubstanz
der Gefäßwände und der früher als „Eieralbumin“ bezeichnete Bestandteil
des Eiereiweißes eine wichtige Rolle spielt.
Von besonderem Interesse erscheint es, daß in der lebendigen Substanz
der Zelle die Eiweiß+verbindungen+ bei weitem die Hauptmasse bilden.
Während man früher und vielfach noch heute die Vorstellung hatte, daß
die Hauptmasse des Protoplasmas aus nativem Eiweiß besteht, haben
schon ~Reinke~ und ~Krätzschmar~[68] gezeigt, daß es, wie sie sich
ausdrücken, „lebenstätiges Protoplasma gibt, in dem sich keine Spur
von Eiweißstoffen nachweisen läßt“. So besitzt der Zellkörper der
Alge +Vaucheria+ „ein durchaus eiweißloses Protoplasma“. Spätere
Untersuchungen von ~Hammarsten~[69] und ~Lilienfeld~[70] haben das
für verschiedene andere Gewebe bestätigt, und ~Sosnowski~[71] hat
das gleiche bei einzelligen Organismen gefunden. Die Hauptmasse
des Protoplasmas besteht nicht aus reinen Eiweißkörpern, sondern
aus komplizierten Eiweißverbindungen, die zum Teil ganz andere
Eigenschaften haben wie die ersteren. Wir müssen endlich den
althergebrachten Gedanken fallen lassen, daß das Protoplasma der Zelle
einen einfachen Eiweißklumpen vorstelle. Die Eiweißverbindungen spielen
im Protoplasma der meisten Zellen die Hauptrolle. Dabei ist aber immer
zu berücksichtigen, daß wir es bei der chemischen Untersuchung mit
abgetötetem Protoplasma zu tun haben.
Neben den echten Eiweißkörpern und ihren Verbindungen, die wir
soeben charakterisiert haben, existiert schließlich eine Anzahl
von Körpern, die sich in mancher Beziehung ähnlich verhalten wie
die Eiweißkörper und deshalb als +Albuminoide+ bezeichnet worden
sind. Die Gruppe der Albuminoide ist eine wahre Rumpelkammer in der
physiologischen Chemie. Sie enthält die verschiedenartigsten Körper,
die teilweise wohl einfache Eiweißkörper, teilweise Verbindungen
von Eiweißkörpern sind, die aber in ihrem chemischen Verhalten viel
weniger Gleichartigkeit zeigen und noch viel weniger bekannt sind als
die bisher genannten Stoffe der Eiweißgruppe. Vor allem rechnet man
zu den Albuminoiden einen großen Teil derjenigen Stoffe, die von der
Zelle als Skelettsubstanzen zur Stütze weicherer Teile des Organismus
produziert werden. Ein näheres Eingehen auf die bisher bekannten
Reaktionen, welche die einzelnen der zahlreichen Albuminoidkörper
liefern, würde zu weit führen und für unseren Zweck überflüssig
sein[72]. Es genügt, einige der wichtigsten Körper, die sämtlich in
festem, ungelöstem Zustande auftreten, hier anzuführen. Solche zu den
Albuminoiden gezählte Körper sind das +Keratin+, das in den meisten,
von den Epidermiszellen der Haut produzierten Horngebilden (Hörnern,
Hufen, Haaren, Federn, Nägeln etc.) enthalten ist, das +Elastin+, das
die elastischen Fasern der Zellen des Bindegewebes und das mächtige
gelbe Nackenband zusammensetzt, das +Kollagen+, das die organische
Grundsubstanz der Knochen und Knorpel ausmacht und unter Wasseraufnahme
beim Kochen in Leim übergeht, das +Spongin+, die Skelettsubstanz der
Badeschwämme, das +Konchiolin+, die organische Substanz der Muschel-
und Schneckenschalen, das +Kornein+, die der Korallen, und viele
andere Substanzen, die besonders bei wirbellosen Tieren skelettbildend
auftreten.
Schließlich wird zu den Albuminoiden vielfach auch eine Reihe von
Körpern gerechnet, die ihrer Zusammensetzung nach noch gar nicht
bekannt sind, die aber jedenfalls Derivate der Eiweißkörper vorstellen
und im Leben des Organismus, vor allem für die Verdauung, die größte
Bedeutung besitzen. Das sind die gelösten +Fermente+ oder +Enzyme+,
wie z. B. das Pepsin, das die Drüsenzellen des Magens, das Ptyalin,
das die Zellen des Pankreas und der Speicheldrüsen, das Trypsin, das
ebenfalls die Pankreaszellen produzieren, und zahllose andere. Auf die
Eigentümlichkeiten dieser Körper und ihre Rolle im Leben des Organismus
werden wir an einer anderen Stelle näher einzugehen haben.
Die hier gegebene Charakterisierung der Eiweißkörper und ihrer
Verbindungen würde also etwa zu folgender Klassifikation derselben
führen, die natürlich, wie nochmals betont sei, nur ein ganz
provisorisches Schema zum Ausdruck bringen kann.
Eiweißkörper.